Après le Prix Nobel de Physique mardi 3 octobre, c'est aujourd'hui Le Prix Nobel de chimie que l'on célèbre, et qui revient cette année à Joachim Frank (Etats-Unis), Richard Henderson (Grande-Bretagne), et Jacques Dubochet (France).

Les travaux des trois chimistes se voient couronnés pour avoir développé la cryo-microscopie électronique, une méthode d'observation révolutionnaire permettant de déterminer la structure en haute résolution des biomolécules.

La cryo-microscopie électronique, terme complexe révélant une méthode révolutionnaire

Dans son communiqué, l'Académie royale des sciences, qui remet le Prix Nobel aux lauréats, a précisé que "cette méthode a fait entrer la biochimie dans une nouvelle ère". Et le jury Nobel d'ajouter, "grâce à ces méthodes, les chercheurs peuvent désormais produire (...) des structures tridimensionnelles de biomolécules".

Après avoir synthétisé diverses définitions, on peut dire que la cryo-microscopie correspond à une méthode de préparation des échantillons utilisés pour observation microscopique électronique, c'est-à-dire par la transmission d'ondes irradiantes.

Afin de réduire l'irradiation de la molécule causée par le faisceau d'électrons émises par le microscope, le chimiste aujourd'hui primé Jacques Dubochet parvient en 1980 à congeler, après les avoir hydratés, les échantillons biologiques en les plongeant dans de l'éthane liquide. Le but de cette méthode est de "vitrifier" quasi instantanément l'eau contenue dans l'échantillon avant qu'elle ne se cristallise, ce qui permet une qualité d'observation sans pareil, puisque la molécule se trouve prise dans son état. Les échantillons sont alors littéralement figés dans une glace amorphe et transparente, à l'inverse d'une glace cristalline, qui nuisait auparavant à la qualité de l'observation microscopique.

Ci-dessous, un tweet du Prix Nobel rendant compte de la "méthode Dubochet de vitrification" :

En 1980, Jacques Dubochet et son équipe ont véritablement révolutionné l'observation microscopique des molécules, la qualité d'observation étant autrefois bien moindre dû à l'utilisation d'additifs et aux techniques de déshydratation, qui portaient atteinte aux propriétés des biomolécules, voire en altérait l'état originel.

Du passage de la 2D à la 3D

Les travaux de Jacques Dubochet sur le développement de cette méthode ont été complétés par les deux autres lauréats. D'abord, par le britannique Joachim Franck qui, entre 1975 et 1986, était parvenu à produire un rendu d'image en trois dimensions par la fusion d'une série d'images en deux dimensions.

Quelques années plus tard, en 1990, c'est par l'américain Richard Henderson que se développe la méthode de cryo-microscopie, celui-ci réussissant, dans les détails d'une résolution atomique, à produire l'image en trois dimensions d'une protéine.

Ci-dessous, un tweet du Prix Nobel représentant la structure atomique en trois dimensions de a) la protéine complexe qui gouverne le rythme circadien, b) le capteur de pression qui nous permet d'entendre et c) le virus ZIKA.

Par ailleurs, le Twitter de l'événement du Prix Nobel a également indiqué que le dernier obstacle technique à la représentation en trois dimensions des molécules a été levé en 2013 par l'utilisation d'un nouveau type de détecteur d'électrons.

Aujourd'hui, l'observation par cryo-microscopie et son traitement d'image en trois dimensions est commun à n'importe quel chimiste, et ce grâce aux travaux des trois lauréats susmentionnés. Dans son communiqué, le comité Nobel affirme que "la biochimie fait désormais l’objet d’une développement explosif et est prête pour un avenir excitant".